Muskelaufbau

[xx01xx]

hab mal ne Frage dazu
Muskeln wachsen durch kleine Risse im Muskel (Mikrotraumen),
nun meine tHEORIE, dann wachsen sie nur bei Muskelkater, weil bei dem entstehen doch so Risse oder bin ich aufm Holzweg

[Tobiass]

Nein, die Muskeln wachsen nicht nur bei Muskelkarter,warum das so ist kann ich dir nicht sagen, nur das sie auch wachsen ohne Muskelkarter.
Irgendwann hat sich dein Köprer an die belastung gewöhnt und du bekommst keinen Muskelkarter mehr !!

[xx01xx]

ja und genau deswegen sieht man auch am Anfang schnell Erfolge
únd danach dauerts immer länger aufzubauen.
Wenn ich mein Training bei jedem Workout steiger hab ich auch fast immer nen Kater

[burton4tw]

Muskelaufbau hat mit Muskelkater nichts zu tun. Manche Menschen haben starken andre keinen Muskelkater.

[Sixpack]

Muskelprotein auf der Streckbank


Für Muskelspiele unentbehrlich – molekularer Kraftsensor steuert Muskelaufbau

Den Olympioniken in Peking dürfte
während der Wettkämpfe eine
andere Frage durch den Kopf gegangen
sein als die nach der molekularen
Funktion und Regulation ihrer Muskeln.
Weit mehr dürfte die Sportler beschäftigt
haben, ob Training und Muskelaufbau optimal
waren. Doch wie misst der Muskel
die mechanische Belastung während des
Trainings und merkt, dass er mehr leisten
muss? Diesen Mechanismus hat nun ein interdisziplinäres
Forscherteam von der Ludwig-
Maximilians-Universität München und
dem Göttinger Max-Planck-Institut für biophysikalische
Chemie in Zusammenarbeit
mit dem King's College London (England)
entschlüsselt. Wie die Wissenschaftler herausfanden,
wirkt ein Protein im Muskel als
Kraftsensor. Wird dieser bei Muskelspannung
aktiviert, löst er die Herstellung neuer
Muskelbausteine im Zellkern aus.

Die wenigsten Menschen machen auf
Anhieb eine Reihe von Klimmzügen. Doch
mit entsprechendem Training kann sich praktisch
jeder von uns nach oben ziehen. Mit der
Anstrengung wachsen unsere Muskeln und
verleihen uns die nötige Kraft – bei Nichtstun
dagegen verlieren wir sehr schnell an Muskelmasse.
Aber woher weiß der Muskel, dass er
wachsen oder schrumpfen muss? Diese Frage
untersuchte nun ein internationales Wissenschaftlerteam.
Die Forscher vermuteten
schon seit langem, dass es im Muskel eine Art
Kraftsensor geben muss, der die Belastung
misst und weitermeldet. Ein Muskelprotein
schien den Wissenschaftlern für diese Aufgabe
besonders geeignet zu sein: das Titin – ein
wahrer Gigant im Reich der Proteine. Zusammen
mit zwei weiteren Muskelproteinen, Aktin
und Myosin, ist es Hauptbestandteil der
Sarkomere, den kleinsten krafterzeugenden
Einheiten unserer Herz-und Skelettmuskel.
Während Aktin und Myosin den Muskel bewegen,
durchspannt das Titin das Sarkomer,
hält es wie eine Expanderfeder zusammen
und sorgt für die nötige Elastizität der Muskulatur.
Durch Kombination so verschiedener
Methoden wie Rasterkraftmikroskopie,
computergestützten Großsimulationen
und Enzymbiochemie konnten die Forscher
erstmals direkt zeigen, dass in der Tat eine
besondere Stelle im riesigen Titinprotein als
mechanischer Sensor wirken kann.

Die Wissenschaftler konzentrierten
sich auf ein besonderes
Kettenglied innerhalb
des Titins, die sogenannte
Titinkinase, welche ein katalytisches
Zentrum in sich birgt.
Wenn es aktiv ist, spaltet es
von einem kleinen ATP-Molekül
einen Phosphatrest ab,
heftet diesen als Marker an ein
weiteres Protein und löst so
eine biochemische Signalkette
aus: ein idealer Sensor. Doch
wie wird der Sensor aktiviert,
was hält ihn blockiert? Um dies herauszufinden,
untersuchte Elias Puchner am Lehrstuhl
von Prof. Hermann Gaub an der Münchener
Ludwig-Maximilians-Universität die
Titinkinase mit einem selbstkonstruierten
Rasterkraftmikroskop genauer. Um Veränderungen
der Titinkinase bei Dehnung zu
messen, spannte Puchner das Protein mit
der extrem dünnen Spitze des Rasterkraftmikroskops
gewissermaßen in eine Streckbank
ein. Dabei dehnte der Forscher das
Protein auf die gleiche Art und Weise, wie
es auch im Muskel gespannt wird. Selbst
kleinste Veränderungen in der Titinkinase
sind während der Streckung mit dieser
Methode nachweisbar. „Am echten Protein
konnten wir so die für die Molekülstreckung
nötige Kraft messen. Dabei konnten wir direkt
nachweisen: Nur in diesem gestreckten
Zustand bindet das ATP-Molekül an die Titinkinase“,
erklärt Puchner.

Titinkinase als Kraftmesser in Aktion
Um zu sehen, was mit dem Protein unter
mechanischem Stress – also bei kräftiger
Muskeldehnung – genau geschieht, stellten
die Wissenschaftler um Prof. Helmut Grubmüller
am MPI für biophysikalische Chemie
in Göttingen das Experiment am Computer
nach. Helmut Grubmüller zeigt am Bildschirm,
wie bei der Computersimulation
die Bewegungen der Titinkinase Atom für
Atom sichtbar werden. Zieht der Göttinger
Biophysiker nun mit der virtuellen Spitze
eines Rasterkraftmikroskops am Protein,
lässt sich die Proteinbewegung mitverfolgen.
Dabei klappt ein Teil des Proteins auf,
der zuvor das aktive Zentrum wie ein Stöpsel
verschlossen hielt. Das nun freiliegende
aktive Zentrum kann ATP zerlegen und die
Signalkette auslösen. Im Ruhezustand blockiert
die Titinkinase sich mit dieser Klappe
selbst; die ATP-Bindung wird so verhindert.

Produktion der Muskelbausteine anregen
Wie die ab einer gewissen Muskelspannung
von der Titinkinase ausgelöste Signalkette
genau funktioniert, untersucht die Gruppe
um Prof. Mathias Gautel vom King's
College London. Die Mediziner konnten
erfolgreich Proteine identifizieren, die
letztlich im Zellkern die Herstellung weiterer
Muskelproteine – und damit neuer
Muskelbausteine für die Reparatur und das
Wachstum des Muskels – anregen und den
Abbau von Muskelproteinen kontrollieren.
Damit passen die Ergebnisse der drei Gruppen
schlüssig zusammen; sie ermöglichen
erstmals Einblicke in die Wirkungsweise
eines molekularen mechanischen Sensors.

Fehlfunktionen der Titinkinase spielen
bei einigen genetischen Muskelkrankheiten
wie der Edstrøm-Krankheit eine entscheidende
Rolle. Vermutlich können hierdurch
die Muskeln nicht mehr ausreichend regeneriert
werden – mit fatalen Folgen für
die Betroffenen, denn die besonders stark
beanspruchte Atemmuskulatur versagt
zuerst. Ein besseres Verständnis für die
molekularen Zusammenhänge bei Muskelwachstum
und Regeneration könnte daher
für die Entwicklung neuer Medikamente
zur Behandlung bestimmter Muskelkrankheiten
von entscheidender Bedeutung sein.
Und auch Fitnessbewusste bis hin zu Hochleistungssportler
könnten in ihrem Training
von den neuen Erkenntnissen der Forscher
profitieren. Dr. Carmen Rotte, Göttingen

Quelle: Deutsche Zeitschrift für Sportmedizin 09/2008

Link zum Artikel:
http://www.zeitschrift-sportmedizin.de/Inhalt/Heft0908/dossier_908.pdf

[Sixpack]

Quelle: Deutsche Zeitschrift für Sportmedizin 09/2008